Der Artikel von Mookherjee, Anderson, Haagsman, und Davidson (2020) beschäftigt sich mit antimikrobiellen Wirkstoffpeptiden und ihren Funktionen sowie dem klinischen Potenzial. Huang, Huang und Chen (2010) diskutieren in Protein Cell die Beziehung zwischen Struktur und Funktion von Alpha-helikalen kationischen antimikrobiellen Peptiden. Fowler und Fields (2014) beschreiben die Methode des Deep Mutational Scanning als einen neuen Ansatz in der Proteinforschung. Koch et al. (2022) optimieren das antimikrobielle Peptid Bac7 durch Deep Mutational Scanning.
Tucker et al. (2018) entdecken neue antimikrobielle Substanzen durch das bakterielle Selbst-Screening von Oberflächen-präsentierten Peptid-Bibliotheken. Khabbaz, Karimi-Jafari, Saboury, und BabaAli (2021) prognostizieren die Toxizität von antimikrobiellen Peptiden basierend auf ihren physikochemischen Eigenschaften. Huang et al. (2023) identifizieren potente antimikrobielle Peptide mittels einer Machine-Learning-Pipeline, die den gesamten Raum der Peptidsequenzen durchsucht.
Randall et al. (2023) beschäftigen sich mit dem Design und der Identifizierung von Beta-Hairpin-Peptid-Makrozyklen mit antibiotischem Potenzial. Edwards et al. (2016) untersuchen den Beitrag von Amphipathie und Hydrophobizität zur antimikrobiellen Aktivität und Zytotoxizität von Beta-Hairpin-Peptiden. Díez-Aguilar et al. (2021) analysieren die Aktivität des antimikrobiellen Peptids Murepavadin gegen zystische Fibrose Isolate von Pseudomonas aeruginosa.
Weitere Forschungsarbeiten behandeln die Synthese und Struktur von antimikrobiellen Peptiden, die Wechselwirkungen dieser Peptide mit bakteriellen Zellen, sowie die Rolle von Tryptophan in der antimikrobiellen Aktivität und Zelltod von Peptiden. Es wird auch die Bedeutung von künstlicher Intelligenz bei der Gestaltung von Peptidantibiotika diskutiert sowie die Entwicklung von Peptidanaloga mit verbesserter antibakterieller Selektivität.